WWW.LIB.KNIGI-X.RU
БЕСПЛАТНАЯ  ИНТЕРНЕТ  БИБЛИОТЕКА - Электронные материалы
 

«Скоблов Михаил Юрьевич Часть 1. Состав белков История открытия белка • В 1836 году Г.Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же ...»

Молекулярная биология

Лекция 5. Структура белков

Скоблов Михаил Юрьевич

Часть 1. Состав белков

История открытия белка

• В 1836 году Г.Мульдер высказал

предположение о том, что все белки

содержат один и тот же радикал, который

он назвал протеином (от греческого слова

"первенствую", "занимаю первое место").

Мульдер, Геррит Ян

• Протеин, по Мульдеру, имел состав Pr =

C40H62N10O12.

• В 1838 году Г.Мульдер опубликовал

формулы белков, построенные на основании теории протеина.

• В1902 году Эмиль Фишер предположил, что белки состоят из аминокислот, связанных между собой пептидными связями – пептидная теория строения Фишер, Герман Эмиль белка Структура аминокислоты Аминокислоты В геноме человека кодируется 20 аминокислот История открытия аминокислот аббревиату Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил ра Цистеин Cys 1899 К. Мёрнер Вещество рога Фенилаланин Phe 1881 Э. Шульце, Й. Барбьери Ростки люпина Триптофан Trp 1902 Ф. Гопкинс, Д. Кол Казеин Треонин Thr 1925 С. Шрайвер и др.

Белки овса Тирозин Tyr 1848 Ф. Бопп Казеин Серин Ser 1865 Э. Крамер Шёлк Пролин Pro 1901 Э. Фишер Казеин Метионин Met 1922 Д. Мёллер Казеин Лизин Lys 1889 Э. Дрексель Казеин Лейцин Leu 1820 А. Браконно Мышечные волокна Изолейцин Ile 1904 Ф. Эрлих Фибрин Глутаминовая кислота Glu 1866 Г. Риттхаузен Растительные белки Глицин Gly 1820 А. Браконно Желатин Гистидин

–  –  –



Алифатические

• Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

• Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

• Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

• Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

• Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд

• Серосодержащие: цистеин, метионин Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин) Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин Иминокислоты: пролин Аминокислоты Классификация по полярности бокового радикала

Неполярные:

глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан

Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы):

серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин

Полярные заряженные отрицательно:

аспартат, глутамат

Полярные заряженные положительно :

лизин, аргинин, гистидин Аминокислоты Классификация по кислотно-основным свойствам

Нейтральные:

большинство

Кислые:

Аспаргиновая и глутаминовая кислоты

Основные:

лизин, аргинин, гистидин Аминокислоты, классификация Аминокислоты Классификация по необходимости для организма Незаменимые необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека.

Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин.

Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Незаменимые аминокислоты Классификация аминокислот Оптические свойства аминокислот Только L форма!





Исключение метионин Рацемизация — преобразование оптически активного вещества или смеси, где присутствует только один энантиомер, в смесь, содержащую более одного энантиомера.

Химические свойства аминокислот Аминокислоты являются амфотерными соединениями.

Могут действовать как основание

–  –  –

Так и как кислота:

H2N–CH2–COOH + NaOH = H2N–CH2–COO- Na+ + H2O Однако находясь в полипептидной цепи, их свойства определяются группами боковых радикалов.

Химические свойства аминокислот Кислотно-основные свойства

–  –  –

Фредерик Сенгер История установления структуры белка

• В 1945г Сенгер разработал гидролиз белка в мягких щелочных условиях с динитрофенолом

• Определил, что инсулин содержит две различные N-концевые аминокислоты, следовательно, каждая молекула инсулина состоит их двух видов полипептидных цепей.

• В 1949г Сенгер открыл способ разрушения дисульфидных мостиков связывающих две аминоксилотных цепи, тем самым разделил цепи.

• Разбивая цепь с помощью ферментного гидролиза на небольшие пептиды, он с помощью хроматографии определил какие аминокислоты входили в состав белка Секвенирование белка = установление первичной структуры Секвенирование белка = установление первичной структуры 494 Procise protein/peptide sequencer Секвенирование белка = установление первичной структуры Генетический код Генетический код Marshall W. Nirenberg and Heinrich J. Matthaei (1962) made their own simple, artificial mRNA and identified the polypeptide product that was encoded by it.

Генетический код Триплетность – Вырожденность - Универсальность Компьютерное определение структуры Вторичная структура белка Вторичная структура белка это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.

Вторичная структура белка

-Спираль

• Наиболее распространенным элементом вторичной структуры является правая спираль (R).

• Ha каждый виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг винта (т.е.

минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками) составляет 0,54 нм.

• -Спираль стабилизирована водородными связями между NHгруппой и СО-группой четвертого по счету аминокислотного остатка.

• Неполярные или амфифильные спирали с 5-6 витками часто обеспечивают заякоривание белков в биологических мембранах Вторичная структура белка Спираль коллагена

• Другая форма спирали присутствует в коллагене, важнейшем компоненте соединительных тканей.

• Это левая спираль коллагена с шагом 0,96 нм и 3,3 остатка в каждом витке, более пологая по сравнению с -спиралью

• В отличие от спирали образование водородных мостиков здесь невозможно.

• Структура стабилизирована за счет скручивания трех пептидных цепей в правую тройную спираль Вторичная структура белка Складчатые структуры (-листы)

• Вытянутые конформации пептидной цепи называются "-складчатым листом", так как плоскости пептидных связей расположены в пространстве подобно равномерным складкам листа бумаги.

• B складчатых структурах также образуются поперечные межцепочечные водородные связи. Если цепи ориентированы в противоположных направлениях, структура называется антипараллельным складчатым листом (), а если цепи ориентированы в одном направлении, структура называется параллельным складчатым листом (n).

• В складчатых структурах -С-атомы располагаются на перегибах, а боковые цепи ориентированы почти перпендикулярно средней плоскости листа, попеременно вверх и вниз

• Энергетически более предпочтительной оказывается складчатая структура с почти линейными Hмостиками. В растянутых складчатых листах отдельные цепи чаще всего не параллельны, а несколько изогнуты относительно друг друга.

Вторичная структура белка

-Петля

• В тех участках, где пептидная цепь изгибается достаточно круто, часто находится -петля.

• Это короткий фрагмент, в котором 4 аминокислотных остатка расположены таким образом, что цепь делает реверсивный поворот (на 180о).

• Оба приведенных на схеме варианта петли (типы I и II) встречаются довольно часто.

• Обе структуры стабилизированы водородным мостиком между 1 и 4 остатками Предсказание вторичной структуры белка Точность современных методов достигает 80% Третичная структура белка Третичная структура белка это пространственное строение всей молекулы белка, состоящей из единственной цепи Третичная структура белка

–  –  –

• Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, был миоглобин кашалота.

• Белок с молекулярной массой 16700, содержащий 153 аминокислотных остатка

• Основная функция миоглобина – перенос кислорода в мышцах.

Третичная структура белка

Третичная структура белка образована за счет:

• ковалентных связей (пептидные и дисульфидные связи)

• водородные связи

• электростатические взаимодействия заряженных групп

• межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы

• взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот (гидрофобные взаимодействия) Третичная структура белка Супервторичная структура белков специфический порядок формирования вторичных структур называют супервторичной структурой белков Третичная структура белка Доменная структура белков Домен белка — элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка, чей фолдинг проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры.

• Размер домена может быть от 25 до 500 аминокислот

• На сегодняшний день зарегистрировано 173536 доменов.

Предсказание третичной структуры белка

Постулаты:

• Сворачивание белка - процесс укладки полипептидной цепи в компактную пространственную структуру.

• Аминокислотная последовательность белка однозначно определяет его пространственную структуру.

• Пространственная структура белка определяет его функцию.

Предсказание третичной структуры белка Подходы к предсказанию третичной структуры белка

• Ab initio - моделирование укладки “из первых принципов”

– без использования дополнительной информации о структурах схожих белков.

• Предсказание на основе гомологии (homology modeling) моделирование на основе известных структур схожих белков.

• Тридинг (Threading) - моделирование на основе слабой гомологии.

Предсказание третичной структуры белка CASP - конкурс методов предсказания структуры белков Critical Assessment of protein Structure Prediction Четвертичная структура белка Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Четвертичная структура белка

• Классический пример четвертичной структуры у гемоглобина

• Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей двух разных типов: из двух -цепей и двух -цепей.

• Две -цепи содержат по 141 аминокислотному остатку, а две -цепипо 146 остатков.

• Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц

• Нобелевская премия по химии 1962 «За исследования структуры глобулярных белков»

• Макс Перуц придумал вводить в состав белков атомы тяжелых металлов, которые занимали определенные места в кристаллической решетке и давали отчетливые сигналы.

• Перутц использовал также недавно появившуюся электронновычислительную машину.

Четвертичная структура белка

• Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров, или субъединиц.

• Белок, содержащий в своём составе несколько протомеров, называют олигомерным.

Субъединичная структура глутаминсинтетазы - 12 протомеров.



Похожие работы:

«WWW.MEDLINE.RU ТОМ 12, ЭКОЛОГИЯ, ЯНВАРЬ 2011 ОЦЕНКА СОСТОЯНИЯ ЗДОРОВЬЯ У ПЕРСОНАЛА ПРЕДПРИЯТИЯ ПО УТИЛИЗАЦИИ РАКЕТНЫХ ДВИГАТЕЛЕЙ НА СМЕСЕВОМ ТВЕРДОМ РАКЕТНОМ ТОПЛИВЕ МЕТОДОМ ЗАКРЫТОГО ПРОЖИГА Могиленкова Л.А.,...»

«М и н и с т е р с т в о о б р а зо в а н и я и н а у к и Р о с с и й с к о й Ф е д е р а ц и и Г осударствен н ое образовательн ое учреж ден и е вы сш его п р о ф е с с и о н а л ь н о г о о б р а зо в а н и я РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ГИДРОМЕТЕОРОЛОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ Кафедра физики Л А БО РА ТО РН Ы...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "НИЖЕГОРОДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. Н.И. ЛОБАЧЕВСКОГО" УТВЕРЖДЕНО Ученым советом биологического факультета прото...»

«Вестник Томского государственного университета. Биология. 2013. № 2 (22). С. 101–114 УДК 581.412+582.475.4+(235.222) С.А. Николаева, Д.А. Савчук Институт мониторинга климатических и экологических систем СО РАН (г. Томск)...»

«Высшее профессиональное образование бакалаВРиат В. с. долгачеВа, е. м. алексахина естестВознание ботаника Учебное пособие для студентов высшего педагогического профессионального образования,...»

«ОБ ИНТЕГРАЦИИ АБСОЛЮТИСТСКИХ ЦЕНТРИЗМОВ В ЭКОЛОГИЧЕСКОМ СОЗНАНИИ Костина И.Б. (НИУ "БелГУ") В настоящее время проблема экологического кризиса приобретает все более острый характер. Современное человечество находится в том состоянии, когда сложившаяся экологическа...»

«Боголицын К.Г. д.х.н., профессор Институт экологических проблем Севера УрО РАН, Северный Арктический федеральный университет им. М.В. Ломоносова Комплексные исследования САФУ и ИЭПС в Арктическом регионе НАЦИОНАЛЬНЫЕ ВЫЗОВЫ...»








 
2017 www.lib.knigi-x.ru - «Бесплатная электронная библиотека - электронные материалы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.